王恩多
研究员 分子生物学国家重点实验室研究组组长 博士生导师
Email:edwang@sibs.ac.cn
个人简介
研究员，博士生导师。1965-1969和1978-1981两次中国科学院上海生物化学研究所研究生毕业。1984-1987年获Fogarty国际奖研金在美国加州大学戴维斯分校医学院访问，1992年10－12月、1994年10-12月、1998年1-4月在法国斯特拉丝堡法国国家科学研究中心分子与细胞研究所合作研究，1996年9月-1997年2月在香港科学技术大学生物化学系进行研究工作，2000年6-8月和2003年9-11月在加拿大Laval大学生物化学系进行合作研究。为中国科学院上海生命科学院生物化学与细胞生物学研究所学术委员会委员和学位评定委员会委员。从事生物化学与分子生物学研究，研究方向为酶与核酸的相互作用。目前主要以氨基酰-tRNA合成酶和相关tRNA为对象进行研究。已主持和承担国家科技部973和863，国家自然科学基金重点和面上项目，中国科学院重大和重点研究项目等20项。发表论文100余篇，申请发明专利4项，以第一完成人获得2000年度上海市科学技术进步奖一等奖1项，2001年度国家自然科学奖二等奖1项。
已指导和培养博士研究生24名，硕士生3名，所培养的研究生获得包括全国百篇优秀论文、全国百篇优秀论文提名奖、中国科学院院长特别奖等各类奖项40余人次。
为中国生物化学与分子生物学会第九届常务理事和蛋白质专业委员会付主任，生物化学与生物物理学报编委，Biochemistry(US)、The Journal of Biological Chemistry、Nucleic Acids Research、中国科学、生物化学与生物物理学报、生物化学与生物物理进展等杂志审稿人。
曾获得上海市“三八红旗手”、2000年度上海市“三八红旗手标兵”、1998－2000年度上海市劳动模范、上海市第二届巾帼创新奖、2003年中科院宝洁优秀研究生导师奖和2004年中科院优秀研究生导师奖。
为上海市女科学家联谊会付理事长、第十二届上海市妇联执行委员、第十届全国人大代表。
研究工作
研究方向为酶与核酸的相互作用，氨基酰-tRNA合成酶是蛋白质生物合成过程中的一类关键酶。它催化蛋白质生物合成过程中的第一步反应－tRNA的氨基酰化反应。氨基酰-tRNA合成酶对tRNA的精确识别保证了遗传信息由核酸传递到蛋白质的精确性。 所以研究氨基酰-tRNA合成酶具有重要的生物学意义。随着研究的深入，氨基酰-tRNA合成酶还可以为人类的疾病防止和治疗、改善人类生存环境提供理论依据和新的思路。本研究组用分子生物学、生物化学与生物物理方法，从基因克隆、高表达和突变入手，研究不同来源的亮氨酰-和精氨酰-tRNA合成酶(LeuRS， ArgRS)及其相关tRNA的相互作用。重点研究酶分子上与相关tRNA精确相互作用的氨基酸残基和结构域，这种精确识别包括合成正确产物和校正错误的中间产物和终产物的催化机制；tRNA分子上与酶精确识别的硷基；不同来源的同种氨基酰-tRNA合成酶对抑制剂的选择性。以了解酶与tRNA相互作用与精确识别的结构基础和作用机理。
近期论文
Leucyl-tRNA synthetase editing site of the ancestral bacteria Aquifex aeolicus contains relics of synthetase evolution, Ming-Wei Zhao, Bin Zhu, Rui Hao, Min-Gang Xu, Gilbert Eriani, En-Duo Wang, EMBO J. 2005, 24, 1430–1439.
The C-terminal appended domain of human cytosolic leucyl-tRNA synthetase is indispensable in its interaction with arginyl-tRNA synthetase in the multi-tRNA synthetase complex，Chen Ling, Yong-Neng Yao, Yong-Gang Zheng, Hui Wei, Lie Wang, Xiang-Fu Wu, En-Duo Wang, The Journal of Biological Chemistry, 2005, 280(41), 34755-34763
A T-stem slip in human mitochondrial tRNALeu(CUN) regulates its charging capacity, Rui Hao, Ming-Wei Zhao, Zhan-Xi Hao, Yong-Neng Yao, and En-Duo Wang, Nucleic Acids Research, 2005, 33(11), 3606–3613
Two distinct domains of the b subunit of Aquifex aeolicus leucyl-tRNA synthetase are involved in tRNA binding as revealed by a three-hybrid selection, Yong-Gang Zheng, Hui Wei, Chen Ling, Franck Martin, Gilbert Eriani, En-Duo Wang, Nucleic Acids Research, 2004, 32, 3294-3303.
Leucyl-tRNA synthetase from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus recognizes minihelices, Min-Gang Xu, Ming-Wei Zhao, En-Duo Wang, Journal of Biological Chemistry, 2004, 279, 32151-32158.
Tertiary-structure base pairs between D- and TyC- loops of Escherichia coli tRNALeu play important roles in both aminoacylation and editing,Xing Du, En-Duo Wang, Nucleic Acid Research, 2003, 31(11), 2865-2872.
Enzymes assembled from Aquifex aeolicus and Escherichia coli leucyl-tRNA synthetases, Ming-Wei Zhao, Rui Hao, Jian-Feng Chen, Franck Martin, Gilbert Eriani, En-Duo Wang, Biochemistry, 2003, 42(25)，7694-7700.
Arginyl-tRNA synthetase with signature sequence KMSK from Bacillus stearothermophilus, Juan Li, Yong-Neng Yao, Mo-Fang Liu, En-Duo Wang, Biochemical Journal, 2003, 376(3): 773-779.
Discrimination of tRNALeu Isoacceptors by the Mutants of Escherichia coli Leucyl-tRNA Synthetase in Editing，Xing Du, En-Duo Wang, Biochemistry(US), 2002, 41(34), 10623-10628.
Leucyl-tRNA Synthetase Consisting of Two Subunits from Hyperthermophilic Bacterium Aquifex aeolicus，Min-Gang Xu, Jian-Feng Chen, Franck Martin, Ming-Wei Zhao, Gilbert Eriani, En-Duo Wang, Journal of Biological Chemistry, 2002, 277 (44): 41590-41596.
The Effect of Replacement of Alanine-293 on the Structure and Function of Escherichia coli Leucyl-tRNA Synthetase，Jian-Feng Chen, Tong Li, En-Duo Wang , and Ying-Lai Wang (2001) Biochemistry,40,1144-1149.
